Modul în care funcționează enzimele este de a reduce energia de activare necesară pentru a începe o reacție. Acest lucru se face pentru a scădea timpul necesar reacțiilor în organism.
Când digerați alimentele, există substanțe biomoleculare sub formă de proteine care ajută la schimbarea formei moleculelor substanței alimentare în substanțe de care organismul are nevoie.
De exemplu, zahărul este transformat în energie utilă pentru organism. Aceste biomolecule se numesc enzime.
Enzimele ajută procesele metabolice. Astfel, este foarte important pentru corpul uman.
Definiția și funcția enzimelor
Enzimele sunt biomolecule sub formă de proteine care funcționează ca catalizatori (compuși care accelerează procesul de reacție fără a reacționa complet) într-o reacție chimică organică.
Molecula inițială din procesul enzimatic, numită substrat, va fi accelerată în alte molecule numite produse.
Enzimele în general au următoarele funcții:
- Accelerați sau încetiniți o reacție chimică.
- Reglând o serie de reacții diferite în același timp, enzima este sintetizată sub forma unei enzime candidate inactive, apoi activată în mediu în condițiile potrivite.
- natura enzimei care nu reacționează cu substratul este cea mai benefică într-o reacție chimică accelerată în corpul organismului.
Proprietățile enzimelor
Mai jos este o explicație a proprietăților enzimei pe care trebuie să o cunoaștem:
1. Biocatalizator .
Este un catalizator, și anume enzimele sunt compuși catalitici care accelerează o reacție chimică fără a reacționa. În timp ce enzimele provin din organisme, ele sunt, de asemenea, cunoscute sub numele de biocatalizatori.
2. Termolabil
Enzimele sunt foarte influențate de temperatură. Enzimele au temperatura optimă pentru a-și îndeplini funcțiile.
În general la o temperatură de 37 ° C. Dacă la temperaturi extreme poate deteriora activitatea enzimei. Enzimele inactive sunt la temperaturi sub 10 ° C, în timp ce se denaturează la temperaturi peste 60 ° C.
Există câteva excepții, cum ar fi grupul de bacterii antice din zone foarte extreme, cum ar fi grupul metanogen, care au enzime care funcționează la temperaturi de 80 ° C.
3. Fii specific
Enzimele se vor lega de substraturi care sunt capabile să se lege de partea activă a enzimei.
Proprietățile specifice ale enzimei servesc drept bază pentru denumire. Denumirea acestei enzime este preluată de obicei din tipul de substrat care este legat sau din tipul de reacție care are loc.
De exemplu, amilaza, o enzimă care joacă un rol în descompunerea amidonului care este o polizaharidă (zahăr complex) în zaharuri mai simple.
Citește și: Publicitate: definiție, caracteristici, obiective, tipuri și exemple4. Afectat de pH
Această enzimă funcționează într-o atmosferă neutră (6,5 - 7). Dar unele enzime sunt optime la pH acid ca Pepsinogen sau la pH alcalin ca Trypsin.
5. Lucrați înainte și înapoi
Enzimele care descompun compusul A în B, precum și enzimele ajută la reacție, formează compusul B din compusul A.
6. Nu determină direcția reacției
Enzimbukan este cel care determină unde va merge reacția. Compusul care este necesar mai mult este punctul de direcție al unei reacții chimice. De exemplu, organismului îi lipsește glucoza, va putea descompune zahărul de rezervă (glicogen) și invers.
7. Este necesar doar în cantități mici
Cantitatea utilizată ca catalizator nu trebuie să fie foarte mare. O moleculă enzimatică poate funcționa de multe ori, atâta timp cât molecula nu este deteriorată.
8. Este un coloid
Deoarece enzimele sunt compuse din componente proteice, proprietățile enzimei sunt clasificate drept coloizi. Enzimele au suprafețe inter-particule foarte mari, astfel încât câmpul lor de activitate este, de asemenea, mare.
9. Enzimele sunt capabile să reducă energia de activare
Energia de activare a unei reacții este cantitatea de energie necesară în calorii pentru a transporta toate moleculele într-un mol de compus la o anumită temperatură până la nivelul de tranziție la vârful limitei de energie.
Dacă se adaugă o reacție chimică cu un catalizator, și anume o enzimă, energia de activare poate fi redusă și reacția va rula mai repede.
Structura enzimatică
Enzimele sunt complexe tridimensionale. Enzimele au o formă specială de legare la substraturi. Forma completă a enzimelor se numește haloenzime. Enzimele sunt compuse din 3 componente principale
1. Principalele componente ale proteinelor.
Partea proteică a enzimei se numește apoenzimă. Apoenzime sau alți termeni apoproteine.
2. Clustere protetice
Această componentă enzimatică nu este o proteină care constă din 2 tipuri, și anume coenzime și cofactori. Coenzimele sau cofactorii care sunt foarte strâns legați sunt chiar legați de legături covalente cu enzimele.
Coenzime
Coenzimele sunt adesea numite cosubstraturi sau substraturi secundare. Coenzimele au o greutate moleculară mică. Coenzimele sunt stabile la încălzire. Coenzimele sunt legate de enzime non-covalent. Coenzimele funcționează pentru a transporta molecule mici sau ioni (în special H +) de la o enzimă la alta, de exemplu: NAD. Anumite enzime ale căror activități necesită coenzime ar trebui chiar să existe. Coenzimele sunt de obicei vitamine din complexul B care au suferit modificări structurale. Câteva exemple de coenzime: tiamin pirofosfat, flavină adenină dinocleate, nicotinamidă adenină dinucleotod, piridoxal fosfat și coenzima A.
Citește și: Inducția matematică: concepte materiale, exemple de întrebări și discuțiiCofactori
Cofactorii funcționează pentru a schimba structura regiunii active și / sau sunt necesare substratului pentru a se lega de regiunea activă. Exemple de co-factori: care pot fi molecule mici sau ioni: Fe ++, Cu ++, Zn ++, Mg ++, Mn, K, Ni, Mo, și Se.
3. Partea activă a enzimei (sit activ)
Această latură este partea enzimei care se leagă de substrat, această zonă este foarte specifică deoarece numai substratul adecvat se poate atașa sau se poate lega de această parte. Enzimele sunt proteine care au o structură globulară. Structura zgârcită a enzimei face ca o zonă cunoscută sub numele de regiune activă să existe.
CUM FUNCȚIONEAZĂ ENZIMELE
Modul în care enzimele funcționează în accelerarea reacțiilor chimice este prin interacțiunea cu substratul, după care substratul va fi transformat într-un produs. Dacă se formează un produs, enzima va putea scăpa de substrat.
Acest lucru se datorează faptului că enzima nu poate reacționa cu substratul. Există două teorii care descriu modul în care funcționează enzimele, și anume teoria blocării și teoria inducției.
Teoria lacătului
Fondatorul acestei teorii a fost Emil Fischer în 1894. Enzimele nu se vor lega de un substrat care are aceeași formă (specifică) ca situsul activ al enzimei. Adică, numai substraturile care au o formă specifică pot fi asociate cu enzima.
Enzimele sunt ilustrate ca chei și substratul ca încuietori. deoarece blocarea și cheia vor avea același meci lateral pentru a putea deschide sau invers.
Punctul slab al acestei teorii este că nu este în măsură să explice stabilitatea enzimei la punctul de comutare a reacției enzimatice. A doua teorie este teoria inducției
Teoria inducției
Daniel Koshland în 1958 a fost cel care a folosit această teorie, enzimele au o latură activă flexibilă. Numai substratul care are aceleași puncte de legare specifice va determina partea activă a enzimei să se potrivească (se formează ca un substrat).
Teoria inducției inducției este ceea ce poate răspunde la neajunsurile teoriei încuietorilor și cheilor. Prin urmare, această teorie este cel mai larg recunoscută de cercetători pentru a putea explica modul în care funcționează enzimele.
Aceasta este o explicație a naturii, structurii și funcționării enzimelor. Sperăm că ne poate oferi informații tuturor.
